Czy równanie Michaelisa Mentena dotyczy wszystkich enzymów?
Czy równanie Michaelisa Mentena dotyczy wszystkich enzymów?

Wideo: Czy równanie Michaelisa Mentena dotyczy wszystkich enzymów?

Wideo: Czy równanie Michaelisa Mentena dotyczy wszystkich enzymów?
Wideo: Biochemistry | Michaelis Menten Equation 2024, Listopad
Anonim

W przeciwieństwie do wielu enzymy , allosteryczny enzymy nie słuchać Michaelis - Menten kinetyka. Tak więc allosteryczny enzymy pokaż krzywą sigmodialną pokazaną powyżej. Wykres prędkości reakcji, vo, w funkcji stężenia substratu czy nie wykazują wykresu hiperbolicznego przewidywanego za pomocą Michaelis - Równanie Mentena.

Do czego służy tutaj równanie Michaelisa Mentena?

ten Michaelis - Równanie Mentena (patrz poniżej) jest powszechnie wykorzystywany do badać kinetykę katalizy reakcji przez enzymy oraz kinetykę transportu przez transportery. Zazwyczaj szybkość reakcji (lub szybkość reakcji) mierzy się doświadczalnie przy kilku wartościach stężeń substratu.

Ponadto, czy wartości Vmax i Km są stałe dla danego enzymu? Szybkość reakcji, gdy enzym jest nasycony podłożem to maksymalna szybkość reakcji, Vmaks . Jest to zwykle wyrażane jako Km (Michaelis stały ) z enzym , odwrotna miara powinowactwa. W celach praktycznych, Km to stężenie substratu, które pozwala na enzym osiągnąć połowę Vmaks.

Czym więc są enzymy Michaelisa Mentena?

ten Michaelis - Menten równanie wynika z ogólnego równania dla an enzymatyczny reakcja: E + S ↔ ES ↔ E + P, gdzie E jest enzym , S to podłoże, ES to enzym -substrat złożony, a P jest produktem. Dlatego kompleks ES może ponownie rozpuścić się w enzym i substratu lub przejdź do przodu, aby utworzyć produkt.

Jak obliczyć stałą Michaelisa?

ten równanie która definiuje Michaelis Wykres -Mentena to: V = (Vmaks [S]) ÷ (Km + [S}). W punkcie, w którym Km = [S], to równanie redukuje się do V = Vmaks ÷ 2, więc Km jest równy stężeniu substratu, gdy prędkość jest równa połowie maksymalnej wartości.

Zalecana: